Stanford Moore war ein amerikanischer Biochemiker, der 1972 gemeinsam mit zwei anderen amerikanischen Biochemikern, William Howard Stein und Christian B. Anfinsen, den "Nobelpreis für Chemie" für seinen Beitrag zur Forschungsarbeit an der "Rockefeller University" zur Struktur von erhielt Ribonuklease, eine Art von Nuklease, und auch zum Verständnis der Assoziation der chemischen Struktur des Ribonuklease-Moleküls mit der seiner katalytischen Aktivität. Moore und Stein arbeiteten zusammen, um neue Techniken der Chromatographie zu entdecken, eine Methode zur Trennung eines Gemisches, um Aminosäuren und kleine Peptide zu analysieren, die durch Proteinhydrolyse gewonnen wurden. Das Duo entwickelte den ersten automatischen Aminosäureanalysator, der die Untersuchung von Aminosäuresequenzen von Proteinen erheblich erleichterte. Die erste Analyse der vollständigen chemischen Struktur des Enzyms Ribonuklease wurde von ihnen unter Verwendung der neuen Vorrichtung durchgeführt. Moore verbrachte den größten Teil seiner beruflichen Laufbahn an der "Rockefeller University", mit Ausnahme einer Zeit bei der US-Regierung während des "Zweiten Weltkriegs". 1954 verlieh ihm die Medizinische Fakultät der Universität Brüssel den Docteur honoris causa. Zusammen mit seinem Biochemiker William H. Stein erhielt er mehrere Auszeichnungen, darunter den Preis der American Chemical Society für Chromatographie und Elektrophorese im Jahr 1964; die "Linderstrom-Lang-Medaille" des "Carlsberg Research Center" von 1972; und die "Richards Medal" der "American Chemical Society" im Jahr 1972.
Kindheit & frühes Leben
Er wurde am 4. September 1913 in Chicago, Illinois, als Sohn von John Howard Moore und seiner Frau Ruth Moore geboren. Er wuchs in Nashville, Tennessee, auf, wo sein Vater Fakultätsmitglied der "Vanderbilt University Law School" war.
Er besuchte die "Peabody Demonstration School" (derzeit "University School of Nashville" genannt), eine High School in Nashville, die vom "George Peabody College for Teachers" geleitet wurde.
Danach schrieb er sich an der Vanderbilt University ein, wo er 1935 sein Studium mit dem Hauptfach Chemie mit summa cum laude (was bedeutet: "mit höchster Ehre") abschloss. Er war Mitglied von Phi Kappa Sigma an der Universität. Von der Fakultät wurde ihm ein Stipendium der Wisconsin Alumni Research Foundation empfohlen, woraufhin er für sein Aufbaustudium an die „University of Wisconsin“ wechselte.
1938 promovierte er in organischer Chemie an der University of Wisconsin.Er führte seine Diplomarbeit in Biochemie unter der Leitung des amerikanischen Biochemikers Karl Paul Gerhard Link in dessen Labor durch.
Die von dem slowenisch-österreichischen Chemiker und Arzt Fritz Pregl entwickelten mikroanalytischen Verfahren zur Analyse von C, H und N lernte er von Link. Diese von Link erteilte Lektion erwies sich für ihn in seinen zukünftigen wissenschaftlichen Arbeiten zur quantitativen Analyse von Proteinen als äußerst wertvoll.
Werdegang
1939 trat er in das Labor von Max Bergmann, einem Freund von Link, am Rockefeller Institute for Medical Research in New York ein. Dieses international anerkannte Institut war bekannt für seine Untersuchungen zur Chemie von Enzymen und Proteinen.
Seine Forschungsarbeit mit einer Gruppe talentierter Chemiker, zu denen William H. Stein im Labor von Bergmann gehörte, wurde nach drei Jahren im Jahr 1942 unterbrochen, als er während des Jahres 1942 als technische Hilfe in den "National Defense Research Council" in Washington aufgenommen wurde 'Zweiter Weltkrieg'. Er war bis 1945 in dieser Position tätig. Er arbeitete in akademischen und industriellen chemischen Projekten, die vom "Office of Scientific Research Development" verwaltet wurden, und diente später der "Operational Research Section", die mit dem Hauptquartier der US-Streitkräfte in Hawaii verbunden war.
Nach dem Krieg kehrte er an das Rockefeller-Institut zurück und nahm das Angebot des damaligen Direktors Herbert Gasser an, der ihm und William H. Stein die Freiheit und den Raum gab, Forschungsarbeiten ihrer Interessenrichtung durchzuführen.
Er verwendete und entwickelte auch neue Anwendungen der Chromatographie, um die in biologischen Flüssigkeiten und Proteinen vorhandenen Peptide und Aminosäuren zu bestimmen. Er entwickelte ein Verfahren aus photometrischem Ninhydrin zur Anwendung in der Aminosäurechromatographie.
Moore und Stein gelang es, einzelne Aminosäuren von einer synthetischen Mischung abzutrennen. Diese Arbeit wurde in der Fachzeitschrift „Journal of Biological Chemistry“ vorgestellt. Das Duo wandte ihre Verfahren an, um die Strukturen von Rinderserumalbumin und β-Lactoglobulin zu analysieren.
Von 1947 bis 1949 war er Vorsitzender des Proteinkanals des Ausschusses für das Wachstum des Nationalen Forschungsrates.
1950 blieb er Stipendiat des Francqui-Lehrstuhls an der Universität Brüssel.
Von 1950 bis 1951 blieb er Chemiestudent an der "University of Cambridge" und danach ein Jahr lang Biochemiestudent am "Rockefeller Institute for Medical Research".
Er blieb von 1950 bis 1960 im Editorial Board des "Journal of Biological Chemistry".
1952 wurde er vom "Rockefeller Institute for Medical Research" als Professor für Biochemie aufgenommen, eine Position, die er bis 1965 innehatte.
Von 1953 bis 1957 war er Sekretär der Kommission für Proteine der Internationalen Union für reine und angewandte Chemie.
1956 wurde er Schatzmeister der "American Society for Biochemistry and Molecular Biology" und behielt das Amt bis 1959. 1966 war er Präsident der Gesellschaft.
1958 entwickelte er zusammen mit Stein den ersten automatischen Aminosäureanalysator, der die Analyse von Aminosäuresequenzen von Proteinen stark erleichterte, und diese Entwicklung führte auch zur Bestimmung der Zusammensetzung des Enzyms Ribonuklease.
1959 erklärte das Duo die erste Analyse der gesamten Aminosäuresequenz der Ribonuklease. Die beiden Biochemiker untersuchten auch die Zusammensetzung, Funktion und Assoziation mehrerer anderer Proteine wie Pankreas-Ribonuklease, Ribonuklease T1, Pepsin, Chymotrypsin, Pankreas-Desoxyribonuklease und Streptokokken-Proteinase.
1964 wurde Moore Vorsitzender des Organisationskomitees für den "Internationalen Kongress für Biochemie".
Von 1965 bis 1982 war er Professor für Biochemie an der Rockefeller University.
Er diente 1968 an der Vanderbilt University School of Medicine als Gastprofessor für Gesundheitswissenschaften.
1970 war er Präsident der "Federation of American Societies for Experimental Biology".
Er war Mitglied der "American Academy of Arts and Sciences", der "National Academy of Sciences" und der "Harvey Society" sowie ausländisches Mitglied der "Belgian Biochemical Society" und der "Belgian Royal Academy of Medicine".
Persönliches Leben & Vermächtnis
Moore blieb sein ganzes Leben lang unverheiratet.
Er war ein Opfer der ausnahmslos tödlichen neurologischen Erkrankung Amyotrophe Lateralsklerose (ALS), die allgemein als Lou-Gehrig-Krankheit bezeichnet wird und die Neuronen angreift, die die freiwilligen Muskeln kontrollieren und so Muskeldegeneration verursachen. Dies führte zu seiner allmählichen Unbeweglichkeit, die ihn in der späteren Phase seines Lebens größtenteils intern zurückließ. Am 23. August 1982 erlag er schließlich in New York City der Krankheit.
Moore verteilte sein Eigentum an die "Rockefeller University" mit der Anweisung, "als Begabung für das Gehalt oder die Forschungskosten oder beides eines Forschers auf dem Gebiet der Biochemie verwendet zu werden".
Wissenswertes
In den frühen 1960er Jahren diente er einer Grand Jury des Bundes, die die Cosa Nostra, ein kriminelles Syndikat, untersuchte.
Kurzinformation
Geburtstag 4. September 1913
Staatsangehörigkeit Amerikaner
Berühmt: BiochemikerAmerican Men
Gestorben im Alter von 68 Jahren
Sonnenzeichen: Jungfrau
Geboren in: Chicago, Illinois, USA
Berühmt als Biochemiker
Familie: Vater: John Howard Moore Mutter: Ruth Moore Gestorben am: 23. August 1982 Todesort: New York City, USA Stadt: Chicago, Illinois US-Bundesstaat: Illinois Weitere Informationen Ausbildung: Vanderbilt University, Universität Wisconsin - Madison
